GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Fibrinogen</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Fibrinogen</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Fibrinogen

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">kristallographische Struktur eines menschlichen Fibrinfragments mit 2 Liganden<sup id="cite_ref-pmid9628725_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid9628725-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">3410 = 2*(831+447+427) Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Heterohexamer 2α+2β+2γ

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">α-1, α-2; γ-A, γ-B

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<ul><li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9001-32-5">9001-32-5</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Wirkstoffklasse

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Gerinnungsfaktor

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p>

<p>Das <b>Fibrinogen</b> ist ein <a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoprotein</a>, das in der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> von <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltieren</a> gebildet und ins <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a> ausgeschüttet wird. Fibrinogen (<b>Gerinnungsfaktor I</b>) wird bei der <a href="Blutgerinnung" class="mw-redirect" title="Blutgerinnung">Blutgerinnung</a> durch die <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinprotease</a> <a href="Thrombin" title="Thrombin">Thrombin</a> (Faktor IIa) und Calcium (Faktor IV) in <a href="Fibrin" title="Fibrin">Fibrin</a> umgewandelt, das als „Substrat der Gerinnung“ zusammen mit zellulären Elementen des Blutes, namentlich den <a href="Thrombozyten" class="mw-redirect" title="Thrombozyten">Thrombozyten</a>, den <a href="Thrombus" title="Thrombus">Thrombus</a> bildet.

</p><p>Fibrinogen setzt sich aus drei Untereinheiten (α, β, γ) zusammen. <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im <i>FGA</i>-, <i>FGB</i>- oder <i>FGG</i>-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> können Fibrinogenmangel verursachen; Mutationen in <i>FGA</i> können außerdem familiäre <a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloidose</a> Typ 8 hervorrufen.<sup id="cite_ref-u_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-u-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>

<p>Fibrinogen ist ein <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplex</a>, ein aus je zwei α-, β- und γ-Untereinheiten bestehendes Hexamer. Die Untereinheiten sind über <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a> so miteinander verbunden, dass der <a href="Amino-Terminus" class="mw-redirect" title="Amino-Terminus">Amino-Terminus</a> aller Untereinheiten das Zentrum des Komplexes, die so genannte E-Domäne bildet, von der die einzelnen Monomere als <a href="Coiled-Coil" title="Coiled-Coil">Coiled-Coil</a>-Struktur wegführen. Die <a href="Carboxyl-Terminus" class="mw-redirect" title="Carboxyl-Terminus">Carboxyl-Termini</a> an der Außenseite werden D-Domäne genannt, so dass die vereinfachte Schreibweise lautet: D-coil-E-coil-D (siehe Abbildung).

</p><p>Es können Heteropolymere mit <a href="Fibronectin" class="mw-redirect" title="Fibronectin">Fibronectin</a> gebildet werden. Etwa ein Drittel der α-Untereinheiten sind <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphoryliert</a>.<sup id="cite_ref-u_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-u-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Thrombozytenaggregation">Thrombozytenaggregation</h3></div>

<p>Die Aktivierung von <a href="Thrombozyt" title="Thrombozyt">Thrombozyten</a> führt zu einer Konformationsänderung des Rezeptors <a href="Integrin" class="mw-redirect" title="Integrin">Integrin</a> α<sub>IIb</sub>β<sub>3</sub>, der daraufhin Fibrinogen mit hoher <a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">Affinität</a> zu binden imstande ist. Eine Quervernetzung der Blutplättchen durch Fibrinogen ist die Folge.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Fibrin-Synthese">Fibrin-Synthese</h3></div>

<p>Fibrinogen ist die Ausgangssubstanz für die Erzeugung des Thrombus. Es liegt ständig im Blut gelöst vor. Bei einer Verletzung wird ein kaskadenartiger, mehrfach rückgekoppelter und an der Oberfläche der aktivierten Thrombozyten ablaufender Prozess der Aktivierung der im Plasma zirkulierenden prokoagulatorischen Faktoren ausgelöst, an dessen Ende die Bildung des zentralen Enzyms <a href="Thrombin" title="Thrombin">Thrombin</a> steht. Dieses schneidet die D-Domänen des Fibrinogen-Hexamers ab (die kleinmolekularen Abspaltungsprodukte heißen <i>Fibrinopeptid A</i> und <i> B</i>). Die so freigesetzten Fibrinmonomere polymerisieren spontan zum wasserunlöslichen <a href="Fibrin" title="Fibrin">Fibrin</a>-<a href="Blutgerinnsel" class="mw-redirect" title="Blutgerinnsel">Blutgerinnsel</a>. Erst durch weitere kovalente Quervernetzung mittels <a href="Fibrinstabilisierender_Faktor" title="Fibrinstabilisierender Faktor">Faktor XIIIa</a> entsteht der stabile Thrombus.<sup id="cite_ref-u_2-2" class="reference"><a href="#cite_note-u-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Fibrinogenmangel">Fibrinogenmangel</h2></div>

<p>Die Normwerte für Fibrinogen liegen im menschlichen Körper zwischen 150 und 450 mg/dl, in der Schwangerschaft physiologisch bedingt bis 600 mg/dl. Als Akute-Phase-Protein kann es bei Entzündungsprozessen in kurzer Zeit auf über 1000 mg/dl ansteigen.

Die Fibrinogenbestimmung erfolgt im Rahmen der Standard-Gerinnungstests koagulometrisch mit der Bestimmung nach Clauss, abgeleitet aus dem Quickwert oder in <a href="Vollblut-Konserve" title="Vollblut-Konserve">Vollblut</a> durch <a href="Thromboelastometrie" class="mw-redirect" title="Thromboelastometrie">Thromboelastometrie</a>.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Hereditäre_Fibrinogensynthesestörungen"><span id="Heredit.C3.A4re_Fibrinogensynthesest.C3.B6rungen"></span>Hereditäre Fibrinogensynthesestörungen</h3></div>

<p>Extrem selten (Prävalenz < 1:1.000.000) ist der angeborene Fibrinogenmangel (<a href="Afibrinogen%C3%A4mie" title="Afibrinogenämie">Afibrinogenämie</a> bzw. Hypofibrinogenamie), der oftmals bereits bei der Geburt zu schweren hämorrhagischen Störungen führt.

Die etwas häufigeren abnormalen Fibrinogenfunktionen (Dysfibrinogenämien) hingegen sind meist klinisch unauffällig; Blutungssymptome treten hier nur ausnahmsweise auf.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Erworbene_Fibrinogenmangelzustände"><span id="Erworbene_Fibrinogenmangelzust.C3.A4nde"></span>Erworbene Fibrinogenmangelzustände</h3></div>

<p><a href="H%C3%A4modilution" title="Hämodilution">Verdünnung</a>, Verlust oder Verbrauch sind im klinischen Alltag die Hauptursachen für einen erworbenen Fibrinogenmangel. Im Rahmen einer reaktiven oder therapeutischen Hyperfibrinolyse kann das Fibrinogen infolge erhöhten Umsatzes unter kritische Werte absinken. Erworbene Synthesestörungen treten bei schweren Lebererkrankungen oder einer <a href="Asparaginase" title="Asparaginase">Asparaginasetherapie</a> auf. Auch perioperativ (z. B. in der <a href="Herzchirurgie" title="Herzchirurgie">Herz-</a> und <a href="Neurochirurgie" title="Neurochirurgie">Neurochirurgie</a>), bei <a href="Geburtshilfe" title="Geburtshilfe">geburtshilflichen</a> Komplikationen und bei Verbrennungen und Schockzuständen mit massivem Blutverlust kann es zu ausgeprägten Fibrinogenmangelzuständen kommen, ebenso während einer disseminierten intravasalen Koagulation (<a href="Disseminierte_intravasale_Koagulopathie" title="Disseminierte intravasale Koagulopathie">DIC</a>) bei <a href="Sepsis" title="Sepsis">Sepsispatienten</a>. Außerdem ist ein Mangel von Fibrinogen durch dessen Bindung an Antikörper möglich. Dies geschieht insbesondere im Rahmen einer <a href="Autoimmunerkrankung" title="Autoimmunerkrankung">Autoimmunerkrankung</a> oder als Begleiterscheinung von <a href="Multiples_Myelom" title="Multiples Myelom">neoplastischen Erkrankungen</a>, ist aber insgesamt sehr selten.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Bei Massivtransfusionen ist zu beachten, dass Fibrinogen als erster <a href="Prokoagulationsfaktor" class="mw-redirect" title="Prokoagulationsfaktor">Prokoagulationsfaktor</a> in den kritischen Bereich (< 100 mg/dl) abfällt.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Therapie_des_Fibrinogenmangels">Therapie des Fibrinogenmangels</h3></div>

<p>Es gibt ausreichend Hinweise, dass bei Blutungen die möglichst frühzeitige Korrektur eines Fibrinogenmangels oder einer Fibrinogen-Polymerisationsstörung sehr wichtig ist; diese kann mittels Infusionen von <a href="Gefrorenes_Frischplasma" title="Gefrorenes Frischplasma">gefrorenem Frischplasma</a> (GFP), Kryopräzipitat (fibrinogenreiche Plasmafraktion) oder Fibrinogenkonzentraten erfolgen. Die Plasmakonzentration des Fibrinogens sollte dabei in den Referenzbereich von mindestens 100 bis 150 mg/dl angehoben werden.<sup id="cite_ref-pmid19390253_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19390253-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

Bei <a href="Fibrinolyse" title="Fibrinolyse">hyperfibrinolytischen</a> Prozessen müssen diese zunächst durch Anwendung von <a href="Antifibrinolytikum" title="Antifibrinolytikum">Antifibrinolytika</a> gestoppt werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Jennifer McDowall/Interpro: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2006_11/Page1.htm">Protein Of The Month: <i>Fibrinogen.</i></a> (engl.)</li>

<li>D’Eustachio/reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-140840">fibrinogen → fibrin monomer + 2 fibrinopeptide A + 2 fibrinopeptide B</a></i></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-pmid9628725-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid9628725_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1FZC">1FZC</a>; S. J. Everse, G. Spraggon, L. Veerapandian, M. Riley, R. F. Doolittle: <cite style="font-style:italic">Crystal structure of fragment double-D from human fibrin with two different bound ligands</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochemistry</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>37</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>24</span>, Juni 1998, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>8637–8642</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi9804129">10.1021/bi9804129</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9628725?dopt=Abstract">PMID 9628725</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Fibrinogen&rft.atitle=Crystal+structure+of+fragment+double-D+from+human+fibrin+with+two+different+bound+ligands&rft.au=S.+J.+Everse%2C+G.+Spraggon%2C+L.+Veerapandian%2C+...&rft.date=1998-06&rft.doi=10.1021%2Fbi9804129&rft.genre=journal&rft.issue=24&rft.jtitle=Biochemistry&rft.pages=8637-8642&rft.pmid=9628725&rft.volume=37" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-u-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-u_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-u_2-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-u_2-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02671">P02671</a>, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02675">P02675</a>, <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02679">P02679</a></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Goldhaber, Colman, Clowes (Hrsg.): <i>Hemostasis and Thrombosis: Basic Principles and Clinical Practice.</i> Lippincott Williams & Wilkins, 2006, ISBN 0-7817-4996-4, S. 826.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">T. Lang, K. Johanning, H. Metzler, S. Piepenbrock, C. Solomon, N. Rahe-Meyer, K. A. Tanaka. <i>The effects of fibrinogen levels on thromboelastometric variables in the presence of thrombocytopenia.</i> In: <i>Anesth Analg.</i> 2009; 108, S. 751–758, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19224779?dopt=Abstract">PMID 19224779</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">S. S. Acharya, D. M. Dimichele. <i>Rare inherited disorders of fibrinogen.</i> In: <i>Haemophilia.</i> 2008; 14, S. 1151–1158, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16684009?dopt=Abstract">PMID 16684009</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Dear, S. O. Brennan, M. J. Sheat, J. M. Faed, P. M. George: <cite style="font-style:italic">Acquired dysfibrinogenemia caused by monoclonal production of immunoglobulin lambda light chain</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Haematologica</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>92</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>11</span>, November 2007, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>e111–117</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3324/haematol.11837">10.3324/haematol.11837</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18024387?dopt=Abstract">PMID 18024387</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Fibrinogen&rft.atitle=Acquired+dysfibrinogenemia+caused+by+monoclonal+production+of+immunoglobulin+lambda+light+chain&rft.au=A.+Dear%2C+S.+O.+Brennan%2C+M.+J.+Sheat%2C+...&rft.date=2007-11&rft.doi=10.3324%2Fhaematol.11837&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Haematologica&rft.pages=e111-117&rft.pmid=18024387&rft.volume=92" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">Roman Kotlín, Alzbeta Sobotková, Tomás Riedel, Peter Salaj, Jirí Suttnar: <cite style="font-style:italic">Acquired dysfibrinogenemia secondary to multiple myeloma</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Acta Haematologica</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>120</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, 2008, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>75–81</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1159/000160182">10.1159/000160182</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18841003?dopt=Abstract">PMID 18841003</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Fibrinogen&rft.atitle=Acquired+dysfibrinogenemia+secondary+to+multiple+myeloma&rft.au=Roman+Kotl%C3%ADn%2C+Alzbeta+Sobotkov%C3%A1%2C+Tom%C3%A1s+Riedel%2C+...&rft.date=2008&rft.doi=10.1159%2F000160182&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Acta+Haematologica&rft.pages=75-81&rft.pmid=18841003&rft.volume=120" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text"><i>Querschnitts-Leitlinien zur Therapie mit Blutkomponenten und Plasmaderivaten.</i> 4. Auflage. 2009.</span>

</li>

<li id="cite_note-pmid19390253-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid19390253_9-0">↑</a></span> <span class="reference-text">D. Fries, P. Innerhofer, W. Schobersberger: <cite style="font-style:italic">Time for changing coagulation management in trauma-related massive bleeding</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Curr Opin Anaesthesiol</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>22</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, April 2009, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>267–274</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1097/ACO.0b013e32832678d9">10.1097/ACO.0b013e32832678d9</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19390253?dopt=Abstract">PMID 19390253</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://meta.wkhealth.com/pt/pt-core/template-journal/lwwgateway/media/landingpage.htm?an=00001503-200904000-00021">wkhealth.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Fibrinogen&rft.atitle=Time+for+changing+coagulation+management+in+trauma-related+massive+bleeding&rft.au=D.+Fries%2C+P.+Innerhofer%2C+W.+Schobersberger&rft.date=2009-04&rft.doi=10.1097%2FACO.0b013e32832678d9&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Curr+Opin+Anaesthesiol&rft.pages=267-274&rft.pmid=19390253&rft.volume=22" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output div.klappleiste{border:1px solid var(--dewiki-rahmenfarbe1);clear:both;font-size:95%;box-sizing:border-box;margin-top:1.5em;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste:after{clear:both;content:"";display:block}.mw-parser-output div.klappleiste-bild{float:left;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste-kopf{background:var(--dewiki-hintergrundfarbe5);color:var(--color-base,#202122);text-align:center;font-weight:bold}.mw-parser-output div.klappleiste.mw-collapsed .klappleiste-bild{display:none}.mw-parser-output div.klappleiste+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+link+div.klappleiste{margin-top:-1px}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf"><a href="Gerinnungsfaktor" class="mw-redirect" title="Gerinnungsfaktor">Gerinnungsfaktoren</a></div>

<p><b>I</b> <a class="mw-selflink selflink">Fibrinogen</a> |

<b>II</b> <a href="Thrombin" title="Thrombin">Prothrombin</a> |

<b>III</b> <a href="Gewebefaktor" title="Gewebefaktor">Gewebefaktor</a> |

<b>IV</b> <a href="Calcium" title="Calcium">Calcium</a> |

<b>V</b> <a href="Proaccelerin" title="Proaccelerin">Proaccelerin</a> |

<b>VI</b> <i>Nicht vergeben</i> |

<b>VII</b> <a href="Proconvertin" title="Proconvertin">Proconvertin</a> |

<b>VIII</b> <a href="Blutgerinnungsfaktor_VIII" title="Blutgerinnungsfaktor VIII">Blutgerinnungsfaktor VIII</a> |

<b>IX</b> <a href="Christmas-Faktor" title="Christmas-Faktor">Christmas-Faktor</a> |

<b>X</b> <a href="Stuart-Prower-Faktor" title="Stuart-Prower-Faktor">Stuart-Prower-Faktor</a> |

<b>XI</b> <a href="Plasma_Thromboplastin_Antecedent" title="Plasma Thromboplastin Antecedent">PTA (Plasma Thromboplastin Antecedent)</a> |

<b>XII</b> <a href="Hageman-Faktor" title="Hageman-Faktor">Hageman-Faktor</a> |

<b>XIII</b> <a href="Fibrinstabilisierender_Faktor" title="Fibrinstabilisierender Faktor">Fibrinstabilisierender Faktor</a>

</p><p><i>Weitere Gerinnungsfaktoren:</i> <a href="Kallikrein" title="Kallikrein">Präkallikrein</a> | <a href="Kininogen" class="mw-redirect" title="Kininogen">Hochmolekulares Kininogen</a>

</p>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-02-19" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Fibrinogen&oldid=253477776">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>